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中文：肽N-糖苷酶F
英文：PNGase F
CAS：83534-39-8
分子式：EC 3.5.1.52
纯度：≥95%
货期：24h
货号：HBP003005
规格：50ul
中文同义词：N-糖酰胺酶,肽N-糖苷酶,N-糖苷酶 F
英文同义词：PNGase F from Elizabethkingia miricola,Rapid peptide N- glycosides F
产品描述
PNGase F 是从糖蛋白中去除几乎所有N-糖链的最有效的方法。PNGase F 是一种酰胺酶，切割糖蛋白上的 N- 连接糖链。切割的糖型有：高甘露糖、杂合和复杂寡糖；切割位点为：最内侧的N-乙酰葡糖胺和天冬酰胺之间的糖苷键。
技术指标
外观:无色液体;蛋白纯度:≥95%（SDS-PAGE）;比活性:≥500,000 U/mL
酶学性质
来源:微生物;分类: EC 3.5.1.52; 分子量; 35 kDa(SDS-PAGE); 等电点: 8.14; 最适pH: 7.0-8.0; 最适温度:65℃; 底物选择性水解蛋白质的 Asn 相连的 N- 糖链，使N-聚糖保持完整。糖蛋白水解位点除含 α1-3 岩藻糖苷键外，能切割所有N-糖链。激活剂 :DTT; 抑制剂:SDS; 储存温度: -25～-15°C; 失活条件:含1μL PNGase F 的 20μL 反应混合物在 75°C 孵育 10min 即可失活。
用途: 用于从糖蛋白中去除N-糖链。
酶活定义: 单位酶活定义为在下述条件下，10μL 的反应体系中，37°C 反应 1 小时从 10μg 变性 RNase B中除去超过 95% 的碳水化合物所需要的酶量。
操作步骤
1．用去离子水溶解 1-20μg 的糖蛋白，加入 1μL 的 10×Glycoprotein Denaturing Buffer，用去离子水定容到 10μL；
2．100°C 孵育 10 min；
3．加入 2μL 的 10×Glyco Buffer 2，2μL 的 10% NP-40 ，轻轻吹打混匀；
4．加入 1-2μL 的 PNGase F，加去离子水到20μL，轻轻吹打混匀；
5．37°C 孵育 60 min；
6．用于 SDS-PAGE 分析或 HPLC 分析。
葡萄糖-6-磷酸脱氢酶以酵母为原料，EDTA抽提后，DEAE纤维柱层析除核酸，再经磷酸纤维素层析、CM-Sephadex层析，最后结晶得产品。
葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（英语：glucose-6-phosphatedehydrogenase，EC1.1.1.49）是一种以NAD+或NADP+为受体、作用于供体CH-OH基团上的氧化还原酶。这种酶能催化以下酶促反应：葡萄糖-6-Chemicalbook磷酸脱氢酶主要参与磷酸戊糖途径，也能缓慢地作用在β-D-葡萄糖等其他糖类上。这种酶可由其底物葡萄糖-6-磷酸激活，如果人类表达葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的基因G6PD有缺陷，将会导致葡萄糖-6-磷酸脱氢酶缺乏症，引发非免疫性溶血性贫血。
葡萄糖六磷酸脱氢酶缺乏症，是临床上一种溶血性疾病，主要是一种遗传性溶血性疾病，临床上主要表现为溶血性贫血的临床症状，例如贫血，黄疸等。有的在进食蚕豆后可以诱发溶血性贫血，有的在某些药物，例如非甾体类抗炎药，磺胺类药物等诱发溶血性贫血。因此，葡萄糖六磷酸脱氢酶缺乏的患者，禁忌进食蚕豆以及某些导致溶血的药物。
G-6-PD来源于红细胞，催化葡萄糖-6-磷酸脱氢酶，生成的NAD-PH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，还原型谷胱甘肽(GSH)是保持血红蛋白稳定性及红细胞膜完整性的必要条件。红细胞G-6-PD缺乏者，红细胞膜失去巯基保护而功能受损，终致溶血。G-6-PD缺乏(陷)基因在X染色体上，通过女性遗传，男性患者居多。
神经鞘磷脂酶(sphingomyelinase,SMase)是一种可以作用于鞘磷脂(sphingomyelin,SM)的水解酶。SMase可以水解质膜表面鞘磷脂的磷酸二酯键,产生神经酰胺(ceramide)和磷酸胆碱。当前,人们对SMase的分泌机制尚不清楚,细胞可能是通过自分泌或旁分泌方式将SMase释放到细胞表面,并水解细胞表面的SM,再进一步启动初始信号的转导。
己糖激酶（hexokinase,HK）是一种转移酶，专一性不强，受葡萄糖-6-磷酸和ADP的抑制，Km（米氏常数）小、亲和性强，可以针对多种六碳糖进行作用。
己糖激酶为催化己糖6位上由ATP使之产生磷酸化反应的酶。EC2．7．1．1。其反应过程是：己糖ATP→己糖-6-磷酸ADP，对α－D葡萄糖的亲和性很高（Km=1×10－5M），对其他的己糖也可进行磷酸化。此反应的平衡向右偏移。△G°’=4.0千卡。该酶广泛存在于以糖为能源的细胞，但在酵母、肝脏、肌肉、脑等最多。该酶可被结晶化。分子量约为9万6千（酵母己糖激酶）。可被Mg2、K所活化，但可被HS试剂阻抑。动物的己糖激酶是作为同功酶而存在的。
己糖激酶目前已知有4种不同的型态，这些型态差异是来自相同基因的选择性剪接，也就是将基因上的外显子（由内含子隔开的部分）重新组合。此外在不同类型的细胞中，也有许多功能或结构与己糖激酶相似的酵素，包括己糖激酶I、己糖激酶II、己糖激酶III，以及与前三者差异较大的己糖激酶IV（又称为葡萄糖激酶）。这类酵素称为同工酶，它们拥有相同的作用，但是却是由不同的基因所制造。
己糖激酶以两种不同的形式从酵母细胞中分离出来，称为PI和P-II。这些是独立的、不可相互转化的同工酶
己糖激酶用于测定葡萄糖、果糖、甘露糖和ATP。
来自酵母的己糖激酶的特性：分子量：天然形式的分子量约为100,000，由分子量略高于50,000的多肽链组成。
最佳pH值：7.5-9.0。
组成：PI和P-II都含有相同的氨基末端缬氨酸和相同的羧基末端丙氨酸。Schmidt等人已经报道了氨基酸组成。（1973b）。
己糖激酶(Hexokinase)是生物体呼吸代谢过程中的关键酶之一，具有催化己糖磷酸化的作用。己糖激酶存在于所有细胞中，是细胞产生能量所需要的一种酶，共有 5 种亚型，其中 I 和 II 分布在线粒体外膜，与电压依赖性阳离子通道蛋白结合；这种部位让己糖激酶能直接获得线粒体产生的 ATP，ATP是己糖激酶的底物之一。
